Los canales de cloruro activados por calcio participan en numerosos procesos fisiológicos como son: secreción de agua y electrolitos, transducción sensorial, regulación del tono vascular, excitabilidad cardiaca y excitabilidad neuronal. En 2008 se identificaron los genes que codifican para las proteínas llamadas Anoctamina 1 o TMEM16A y Anoctamina 2 o TMEM16B, las cuales forman canales de cloruro activados por calcio.

Nuestro grupo ha estudiado la activación de Anoctamina-1 (TMEM16A) por calcio, voltaje, cloruro y protones. Además, por medio de proteomica cuantitativa hemos identificado 93 proteínas asociadas a Anoctamina-1. Aunque desconocemos la relevancia funcional de la mayoría de estas interacciones, hemos logrado demostrar que proteínas citosolicas como Moesina y Calcineurina, y proteínas transmembranales como el canal CFTR interaccionan con Anoctamina-1 y modulan su actividad. Actualmente seguimos estudiando como la función de estos canales depende tanto de las proteínas como de los lípidos que los rodean.

Los receptores purinérgicos son canales catiónicos activados por ATP extracelular. Se expresan en células del sistema nervioso, células del sistema inmune y muchos otros tejidos. Hemos estudiamos los receptores P2X4 y P2X7, ambos miembros de la familia de receptores purinergicos P2X. Aunque existen 7 miembros en esta familia, hasta 2007 se creía que P2X7 no se asociaba a otros miembros. Nosotros demostramos que los receptores P2X4 y P2X7 interaccionan entre sí a través de un acercamiento físico que promueve una interacción proteína-proteína. Dicha interacción cobra relevancia funcional en macrófagos de ratón. También hemos documentado la importancia de P2X7 en la fagocitosis de levaduras y bacterias.

1. Modulación de receptores purinergicos y canales de cloruro activados por calcio.

1. Fisiología Cardio-Renal Integrativa
2. Biomembranas

1. BIOFÍSICA MOLECULAR Y REGULACIÓN DE CANALES ANIÓNICOS. Proyecto de grupo.
   29/01/2021 - 30/11/2023
   Conacyt FORDECYT-PRONACES